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Publié par Jean-Pierre FORESTIER

  La structure de l’eau comme-de-la-glace (et la baisse d’entropie) ne s’applique pas seulement aux molécules hydrophobes isolées mais aussi au surfaces hydrophobes, et au zones hydrophobes des protéines, donc aux protéines impliquées dans la kératinisation, comme les kératines et la filaggrin.

Une protéine est un enchaînement d’acides aminés.
Les acides aminés différent l’un de l’autre par leurs chaînes latérales, certaines chaînes sont hydrophiles/polaires, comme celles de la sérine, de l’histidine, de l’acide aspartique, de la lysine, … ; d’autres sont hydrophobes/non polaires comme celles de la leucine, de la valine, du tryptophane, de la phénylalanine, …
De part les repliements de sa chaîne peptidique, une protéine présente à sa surface à la fois des zones hydrophiles et des zones hydrophobes. Le schéma représente une protéine globulaire, mais cette hétérogénéité n’échappe pas aux protéines fibreuses, comme les kératines.

  Pour qu’une protéine soit en solution, elle doit être entourée de molécules d’eau, entièrement entourée de molécules d’eau, les zones hydrophiles comme les zones hydrophobes.
Schématiquement, les zones hydrophobes d’une protéine en solution sont recouvertes de frozen patches d’eau-comme-de-la-glace ; et les zones hydrophiles sont en contact avec de l’eau non structurée, en-vrac.
Dans le processus d’agrégation, c'est-à-dire la voie inverse de la mise en solution, les protéines s’agrègent par leurs zones hydrophobes (dans un milieu hydrophile, les charges ioniques ont un rôle secondaire, mais renforcent la liaison « d’agrégation » une fois celle-ci engagée, voir § kératinisation ci-dessous)

 

En reprenant les travaux de Frank et Evans, en 1962, à la Duke University (Durham, North Carolina), Charles Tanford élabore sa théorie de l’hydrophobic bond, l’interaction hydrophobe. Cette théorie, même si, là encore, l’appellation a été contestée, permet d’expliquer comment se forment dans un environnement de molécules d’eau, des liaisons entre les parties hydrophobes des protéines (agrégation) et pourquoi ces liaisons sont si énergétiques (de 8 à 16 kcal/mol).  

Le raisonnement de Charles Tanford est le suivant :
 

Avant d’être agrégées, chaque zone hydrophobe d’une protéine en solution sont recouvertes d’eau-comme-de-la-glace. 

Lors du rapprochement entre deux zones hydrophobes, les molécules d’eau comme-de-la-glace qui étaient en contact avec ces zones perdent leur organisation (augmentation de l’entropie). L’énergie de liaison, l’hydrophobic bond, entre les deux parties hydrophobes est principalement celle de la fusion de cette « glace ».

 Remarque.1 : Si une faible quantité d’eau-comme-de-la-glace est disponible dans le milieu, l’agrégation des protéines est favorisée.
À l’inverse, l’apport d’une grande quantité d’eau-comme-de-la-glace favorise la dissolution (et
la peau sèche-rêche)

 

Remarque.2 : Une mobilisation de l’eau comme-de-la-glace renforce la tendance à l’agrégation des protéines. 
par exemple par les bicouches glucocéramidiques
ou la Crème au stéarate ,

La théorie développée par Charles Tanford permet d’expliquer le paradoxe selon lequel de nombreuses protéines, notamment les albumines, sont davantage solubles dans l’eau froide que dans l’eau chaude. Ce que, depuis toujours, les lavandières mettaient en pratique quand il leur fallait retirer des taches de sang !

 

 

 

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